研究揭示CD37介导细胞凋亡机制
     四跨膜蛋白（Tetraspannin）是一种细胞死亡的触发因子，同时也是肿瘤治疗的潜在靶点。5月14日肿瘤学杂志Cancer Cell发表了俄亥俄州立大学John C. Byrd领导的研究小组的研究论文“Tetraspanin CD37 Directly Mediates Transduction of Survival and Apoptotic Signals”。
该研究证实，在通常情况下表达于成熟或转化后B细胞表面的Tetraspanin家族成员CD37分子，可以通过相互连接激活酪氨酸的磷酸化。这一磷酸化事件使CD37与邻近的信息分子在一起，进而引发细胞凋亡级联反应。
更有趣的是，研究者同时发现了CD37分子上的两个具有相反调控功能的酪氨酸位点：一个位于N末端“免疫受体酪氨酸抑制基序（ITIM）样”基序区域，介导SHP1依赖的死亡；另一个位于C末端的“免疫受体酪氨酸激活基序（ITAM）样”基序区域，通过介导磷脂酰环己六醇-3-激酶依赖的存活来拮抗死亡信号。