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公司主要产品涉及:
生化部主营:细胞、蛇毒试剂、ELISA试剂盒、抗体、生物试剂、培养基、标准品等,sigma、invitrogen、ABI、gibco、abcam、CST、Merck、R&D等品牌。
化工部主营:标准滴定溶液,PH缓冲液,指示剂等。
"Anti-Neurturin??神经生长因子抗体
一抗
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抗体结构:
抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种,重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中,不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于""Y""的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面,zui多由17个氨基酸残基构成,少则只有2 ~ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。""Y""的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC),糖结合在FC 上。
多克隆抗体:
定义1:由多个B细胞克隆所产生的抗体,可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。
所属学科:免疫学(一级学科);免疫系统(二级学科);免疫分子(三级学科)
定义2:对特定抗原所产生的一组免疫球蛋白混合物,每种免疫球蛋白能识别抗原分子上的一个表位。
所属学科:生物化学与分子生物学(一级学科);总论(二级学科)
定义3:多种抗原表位刺激机体免疫系统后,机体产生的针对不同抗原表位的混合抗体。
所属学科:细胞生物学(一级学科);细胞免疫(二级学科)
蛋白质与多肽的:
多肽:通常由10~100氨基酸分子脱水缩合而成的化合物叫多肽,它们的分子量低于10,000Da(Dalton,道尔顿),能透过半透膜,不被三氯乙酸及硫酸铵所沉淀。也有文献把由2~10个氨基酸组成的肽称为寡肽(小分子肽);10~50个氨基酸组成的肽称为多肽;由50个以上的氨基酸组成的肽就称为蛋白质。
蛋白质:生物体中广泛存在的一类生物大分子,由核酸编码的α氨基酸之间通过α氨基和α羧基形成的肽键连接而成的肽链,经翻译后加工而生成的具有特定立体结构的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合合而成的高分子化合物。
就是:都是由20种基本氨基酸通过肽键连接而成的。
多肽与蛋白质的区别:
蛋白质的结构层次可简写为:C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽(肽链)→蛋白质。多肽与蛋白质是不同的两个层次,区别如下:
①多肽和蛋白质的结构有差异。多肽仅仅是蛋白质的初级结构形式,而蛋白质具有一定的空间结构。蛋白质是由多肽和其他物质结合而成的,一个蛋白质分子可由一条肽链组成(如高等动物的细胞色素c是由104个氨基酸残基的一条肽链组成),也可由多条肽链通过一定的化学键(肯定不是肽键,如二硫键、氢键等)连接而成(如胰岛素由2条肽链组成、胰凝乳蛋白酶是由3条肽链组成、血红蛋白分子由4条肽链组成、免疫球蛋白分子由4条肽链组成等)。
②多肽与蛋白质的功能有差异。多肽往往是无生物活性,而蛋白质是具有生物活性的。多肽一般无活性(如蛋白质在胃、小肠中经消化产生的多肽),少数有活性(如抗利尿激素就是多肽类激素),与蛋白质相比,多肽的分子量较小,没有空间结构,一般无活性;蛋白质的分子量较大,有空间结构,有活性(变性后活性下降或消失,活性消失叫做失活)
因此,一条刚从核糖体中合成的多肽链实际上不能称为蛋白质。
多肽合成:
是一个重复添加氨基酸的过程,固相合成顺序一般从C端(羧基端)向 N端(氨基端)合成。过去的多肽合成是在溶液中进行的称为液相合成法。从1963年Merrifield发展成功了固相多肽合成方法以来,经过不断的改进和完善,到今天固相法已成为多肽和蛋白质合成中的一个常用技术,表现出了经典液相合成法*的优点,从而大大的减轻了每步产品提纯的难度。多肽合成总的来说分成两种:固相合成和液相多肽合成。
多克隆抗体:
定义1:由多个B细胞克隆所产生的抗体,可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。
所属学科:免疫学(一级学科);免疫系统(二级学科);免疫分子(三级学科)
定义2:对特定抗原所产生的一组免疫球蛋白混合物,每种免疫球蛋白能识别抗原分子上的一个表位。
所属学科:生物化学与分子生物学(一级学科);总论(二级学科)
定义3:多种抗原表位刺激机体免疫系统后,机体产生的针对不同抗原表位的混合抗体。
所属学科:细胞生物学(一级学科);细胞免疫(二级学科)
抗体的亲和力 :
是指抗体和抗原结合的牢固程度。亲和力的高低是由抗原分子的大小、抗体分子的结合位点与抗原决定簇之间立体构型的合适度决定的。有助于维持抗原抗体复合物稳定的分子间力有氢键、疏水键、侧链相反电荷基因的库仑力、范德华力和空间斥力。亲和力常以亲和常数K表示,K的单位是L/mol,通常K的范围在 108 ~1010 /mol,也有多达 1014 /mol。抗体亲和力的测定对抗体的筛选,确定抗体的用途,验证抗体的均一性等均有重要意义。
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